Приказ основних података о документу

Imobilizacija penicilin-acilaze iz Escherichia coli na komercijalnom sepabeads nosaču

dc.creatorŽuža, Milena
dc.creatorŠiler-Marinković, Slavica
dc.creatorKnežević, Zorica
dc.date.accessioned2021-03-10T10:41:54Z
dc.date.available2021-03-10T10:41:54Z
dc.date.issued2007
dc.identifier.issn1450-7188
dc.identifier.urihttp://TechnoRep.tmf.bg.ac.rs/handle/123456789/1068
dc.description.abstractThis paper describes the covalent immobilization of penicillin G acylase from Escherichia coli on sepabeads EC-EP, an epoxy-activated polymethacrylic carrier and kinetic properties of the immobilized enzyme. The selected enzyme belongs to a class of biocatalysts whose industrial interest is due to their versatility to mediate hydrolysis of penicillins and semi-synthetic β-lactam antibiotics synthesis reactions. About 2.7 mg of the pure enzyme was immobilized onto each gram of sepabeads with an enzyme coupling yield of 96.9%. However, it seems that the activity coupling yield is not correlated with the amount of enzyme bound and the maximum yield of 89.4% can be achieved working at low enzyme loading (0.14 mg g-1). Immobilization of the penicillin acylase resulted in slightly different pH activity profile and temperature optima, indicating that the immobilization by this method imparted structural and conformational stability of this enzyme. It appears that both free and immobilized penicillin acylase followed simple Michaelis-Menten kinetics, implying the same reaction mechanism in both systems.en
dc.description.abstractU radu je ispitana kovalentna imobilizacija penicilin-acilaze iz Escherichia coli na komercijalnom polimetakrilatnom nosaču sa epoksidnim funkcionalnim grupama (Sepabeads EC-EP) i dobijeni imobilisani enzim je okarakterisan u reakciji hidrolize penicilina. Izabrani enzim je od velikog industrijskog značaja jer katalizuje reakcije hidrolize prirodnih penicilina i sinteze polu-sintetskih β-laktamskih antibiotika. Ispitan je uticaj početne koncentracije enzima na masu i aktivnost imobilisanog enzima, kao i na maseni prinos imobilizacije i prinos aktivnosti. Najveća masa imobilisanog enzima je iznosila 2,5 mg po jedinici mase nosača, što odgovara masenom prinosu od 96,9%. Međutim, prinos aktivnosti je obrnuto proporcionalan masi imobilisanog enzima tako da se maksimalni prinos od 89,4% postiže pri imobilizaciji najmanje mase enzima (0,14 mg/g nosača). Imobilizacija enzima je prouzrokovala manje promene u pH profilu aktivnosti i optimalnim vrednostima temperature biokatalizatora, što ukazuje na neznatnu stabilizaciju enzima usled imobilizacije. Kinetika reakcije hidrolize prirodnog penicilina slobodnim i imobilisanim enzimom može se opisati Mihaelis- Mentenovom jednačinom i određene su vrednosti kinetičkih konstanti za oba sistema.sr
dc.publisherFaculty of Technology, Novi Sad
dc.rightsopenAccess
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.sourceActa periodica technologica
dc.subjectpenicillin acylaseen
dc.subjectcovalent immobilizationen
dc.subjectsepabeads carrieren
dc.subjectMichaelis-Menten kineticsen
dc.titleImmobilization of penicillin acylase from Escherichia coli on commercial sepabeads EC-EP carrieren
dc.titleImobilizacija penicilin-acilaze iz Escherichia coli na komercijalnom sepabeads nosačusr
dc.typearticle
dc.rights.licenseBY-NC-ND
dc.citation.epage182
dc.citation.issue38
dc.citation.other(38): 173-182
dc.citation.spage173
dc.identifier.doi10.2298/APT0738173Z
dc.identifier.fulltexthttp://TechnoRep.tmf.bg.ac.rs/bitstream/id/8578/1450-71880738173Z.pdf
dc.identifier.scopus2-s2.0-38149032280
dc.type.versionpublishedVersion


Документи

Thumbnail

Овај документ се појављује у следећим колекцијама

Приказ основних података о документу